IKN胰蛋白酶实验室高速均质机，专注乳化

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胰蛋白酶，是蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性**的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。

理化性质

胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时，短时间煮沸几乎不失活；在碱溶液中加热则变性沉淀，Ca2+有保护和激活作用，胰蛋白酶的等电点为pH10.1。

牛胰蛋白酶原有229个氨基酸组成，含6对二硫键，其氨基酸排列顺序和晶体结构已被阐明。在肠激酶活自身催化下，酶原的N末端赖氨酸与异亮氨酸残基之间的肽键被水解，释放出来缬-天-天-天-天-赖6肽，生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量23800，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。

猪胰蛋白酶的化学结构与牛胰蛋白酶十分相似，在氨基酸残基排列顺序中，只有41个氨基酸残基不同，但分子构型有很大区别。沉降系数S20W为2.77S，pI=10.8，热稳定性较牛胰蛋白酶稳定，Ca2+对酶的保护作用不及牛羊的明显，无螯合Ca2+的**部位。有6对二硫键，断裂1~2个键，均不至于破坏酶分子的完整结构而保护了酶的活性。酶的活力分别相当于牛的72/及羊的61/。

羊胰蛋白酶与牛、猪的相似，但其活力略高于牛和猪的。

胰蛋白酶专一作用有碱性氨基酸精氨酸及赖氨酸羧基所组成的肽键。酶本身很容易自溶，由原先的β-胰蛋白酶酶转化为α-胰蛋白酶，再进一步降解为拟胰蛋白酶，乃至碎片，活力也逐步下降而丧失。 

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