| 品牌 | 电喷雾四极杆飞行时间串联质谱仪 | 型号 | micrOTOF-Q |
• 于世界的质量准确度，分辨率和灵敏度的组合
• 应用真实同位素分布模式TIP™ 及Sigma FitTM算法检测离子
• 元素组成的自动确定，“分子式寻找者”（“formula finder”）
• 大小仅为640 x 640 mm，高1220 mm，重 130 kg
时间飞行分析器
• 标准质量范围为50 – 3,000 m/z
• 扩展质量范围为50 – 20,000 m/z
• 质量分辨率 >10,000 FWHM （标准模式）；micrOTOF focus 模式下为>15,000 FWHM
• 质量准确度：应用内标法，误差为3 ppm (RMS)
• 应用外标法，误差为5 ppm (RMS)
• 数据采集率为20Hz（每秒可获取20幅完全质量范围的质谱谱图并存到硬盘）
• 可在正负离子模式之间切换
可供选择的离子源
• ESI 正交式电喷雾离子源（流速1µl –1 ml/min）
• APCI 正交式大气压化学电离源（流速100µl –1.5 ml/min）
• APPI 大气压光电离源
• AP MALDI 大气压MALDI源
• 在线纳升喷雾源，用于毛细管和纳升级液相色谱联用, 流速可达50 nL/min
• 离线纳升喷雾源，每个样品仅仅消耗1–2 µL ，流速低达 25 nL/min
• CE-MS 通过接地的ESI喷针和毛细管电泳联用
Compass™软件环境
提供了集成的LC/MS控制和数据处理，包括：
• 支持各种广泛使用的HPLC系统，nanoLC系统，自动进样器和馏分采集器
• GenerateFormula模块（用于分子式确定和确认）
• 准确分子量导向的馏分处理
• LC-NMR/micrOTOF联用
• 可选择的Compass Security Pack™，支持 ER/ES (Electronic records & signatures，电子记录和签名)主要特点卓越的质量准确度
布鲁克•道尔顿将非常成功的时间飞行质谱（TOF）技术和创新性的检测技术融合在一起，提供了卓越的质谱性能特征。micrOTOF可以提供好于3 ppm的质量准确度，并且不牺牲分辨率或者灵敏度。应用外标法可以获得好于5 ppm的质量准确度，没有任何校准标准物的抑制效应，同时维持了很高的工作负载循环（duty cycle）。
TIP™ － 真实同位素分布模式及Sigma Fit算法
布鲁克•道尔顿开发出了替代过去简单地使用所测定的分子量计算分子式的办法，micrOTOF为这一陈旧的办法添加了新的思路：通过对同位素分布的分析，提供了所谓的真实同位素分布模式（“True Isotopic Pattern”，TIP）, 并应用Sigma Fit算法，将其与所测定的谱图进行比较，从而使结果的可信度显著提高。
无与伦比的质量分辨率
由于拥有超过10,000 FWHM （micrOTOF focus可提供超过15,000）的质量分辨率，micrOTOF定义了电喷雾－时间飞行质谱的新的标准。完全的同位素分辨唾手可得，这么高的分辨率甚至可以在去卷积后得到的谱图中观察到，并且，通过模拟获得的同位素分布和测量到的结果完全相符。
宽分子量范围内的高质量准确度
有了micrOTOF，就可以在很宽的动态范围内都获得优异的质量测定稳定性，再也不需要繁琐的重新校准。
• 先进的温度稳定控制保证了质量测定的长时间稳定，也就不需要冗长的重新校准过程。
• 外标法的质量准确度甚至在样品浓度变化显著时也保持稳定。
功能强大的软件环境
Compass软件环境操控了系统控制和数据处理等各个方面，提供了直观而且简单易用的图形用户界面（GUI）。LC/MS技术路线可通过简单的方法完全自动化。Compass为micrOTOF集成了各种常见的HPLC和纳升级液相色谱系统，适应于您的各种样品分离需求。
同时，micrOTOF系统的设计考虑了多用户多种样品的使用情况，可以用于开放使用环境（Open Access Environment）。耗材配件此仪器尚无耗材配件相关仪器1.MALDI串联飞行时间质谱仪(ultraflexIII TOF/TOF)
2.蛋白指纹微生物鉴定系统
3.液体芯片蛋白指纹飞行时间质谱系统(Autoflex III)
4.四极杆傅立叶变换串联质谱仪(apex-Qe)
5.液体蛋白芯片飞行时间质谱仪(Clinprot Microflex)
6.傅立叶变换串联质谱仪(solariX)
7.电喷雾离子阱仪(Esquire6000)
8.基质辅助激光解吸附电离（MALDI）飞行时间质谱仪(microflex)
9.autoflex III TOF/TOF串联质谱系统
10.MAXis(MAXis UHR-TOF)分析方法1.Monitoring peptidase activities in complex proteomes by MALDI-TOF mass spectrometry
